Biochimica

Amido fosforilasi: ruolo nella sintesi e degradazione dell’amido

L’amido fosforilasi o alfa-glucano fosforilasi (EC 2.4.1.1) è una proteina multimerica, dotata di attività enzimatica e regolatoria, che svolge un ruolo importante nel metabolismo dei carboidrati, sia nei procarioti che negli eucarioti.[10]
L’enzima catalizza il trasferimento di un’unità glucosidica dal glucosio-1-fosfato all’estremità non riducente di un α-(1→4)-glucano nascente, a cui viene legata per mezzo di un legame glicosidico α-(1→4).[6][8] La reazione è reversibile e la direzione dipende dal rapporto fosfato/glucosio-1-fosfato presente in vivo.[2]
Reazioni catalizzate dalla amido fosforilasiL’enzima, al pari delle amido sintasi (EC 2.4.1.21), che intervengono nella sintesi dell’amilosio e dell’amilopectina, i polisaccaridi che compongono i granuli di amido, della glicogeno fosforilasi (EC 2.4.1.1), enzima che interviene nella glicogenolisi, e della glicogeno sintasi (EC 2.4.1.11) che interviene nella sintesi del glicogeno, appartiene alla famiglia delle glucosiltransferasi (EC 2.4).[6]
Si noti che il substrato donatore dell’unità glucosidica nella reazione catalizzata dalla amido fosforilasi non è ne l’ADP-glucosio, utilizzato dalle amido sintasi, ne l’UDP-glucosio utilizzato dalla glicogeno sintasi, ma il glucosio-1-fosfato.[2]
L’amido fosforilasi sembra intervenire sia nella sintesi che nella degradazione dell’amilosio e amilopectina.[9]
A livello industriale l’azione fosforolitica della fosforilasi è utilizzata nella produzione del glucosio-1-fosfato e nella preparazione di carboidrati quali glucani e amidi modificati.[6]

Indice

Isoenzimi

Nelle piante sono presenti almeno due isoforme dell’amido fosforilasi, una nello stroma dei plastidi, indicata come Pho1, e una a localizzazione citosolica, denominata Pho2. Entrambe gli isoenzimi svolgono un ruolo fondamentale nella sintesi e degradazione dell’amido.[6][8]

Degradazione dell’amido

Sebbene il primo enzima a intervenire nella degradazione del polisaccaride sia l’alfa-amilasi (EC 3.2.1.1) nelle prime fasi della germinazione, e la beta-amilasi (EC 3.2.1.2) nel caso della degradazione dell’amido transitorio nei cloroplasti, anche altre attività enzimatiche sono state chiamate in causa, quali l’alfa-glucano acqua dichinasi (EC 2.7.9.4) e la fosfoglucano acqua dichinasi (EC 2.7.9.5), e l’enzima deramificante.[10]
Dei due isoenzimi dell’amido fosforilasi, Pho1 sembra avere un’azione indiretta o regolatrice in grado di influenzare l’attività degli altri enzimi che intervengono nella degradazione dell’amido, mentre Pho2 è in grado di degradare i granuli di amido e altri glucani ramificati.

Sintesi dell’amido

Nel corso della sintesi dell’amido, l’amido fosforilasi, in particolare Pho1, sembra svolgere sia un’azione enzimatica che regolatrice.

  • Pho1, sembra essere coinvolta nei passaggi iniziali della sintesi dell’amido, concorrendo all’allungamento della catena nascente.[1][8]
  • La sintesi dell’amido coinvolge un set di almeno cinque classi di enzimi, ossia la ADP-glucosio pirofosforilasi (EC 2.7.7.27), le amido sintasi, gli enzimi ramificanti l’amido (EC 2.4.1.18), gli enzimi deramificanti l’amido (EC2.1.41) e le amido fosforilasi.[5][10] A queste vanno aggiunte proteine prive di attività catalitica ma necessarie alla corretta sintesi del granulo di amido. Nell’endosperma dei cereali la formazione di complessi multienzimatici tra le amido sintasi e gli enzimi ramificanti dipendono, oltre che da specifiche fosforilazioni delle proteine stesse, anche dalla presenza di Pho1.[1][3]
  • L’amido fosforilasi è in grado di formare anche un complesso con l’enzima disproporzionante (EC 2.4.1.25).[1][10] Questo complesso sembra in grado di sintetizzare brevi malto-oligosaccaridi o MOS, che sono α-(1→4)-glucani con un grado di polimerizzazione compreso tra 2 e 7.[7] I MOS agiscono come primer per l’amido sintasi IV e l’amido sintasi legata ai granuli nelle fasi iniziali della sintesi rispettivamente dell’amilopectina e dell’amilosio, una funzione questa analoga a quella svolta dalla glicogenina nella della sintesi del glicogeno.[4] I MOS possono derivare anche dall’azione degli enzimi deramificanti l’amido nel corso del rifinitura di molecole di amilopectina vicine.

Bibliografia

  1. ^ a b c Crofts N., Abe N., Oitome N.F., Matsushima R., Hayashi M., Tetlow I.J., Emes M.J., Nakamura Y., Fujita N. Amylopectin biosynthetic enzymes from developing rice seed form enzymatically active protein complexes. J Exp Bot 2015;66(15):4469-82. doi:10.1093/jxb/erv212
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