La digestione dei carboidrati è il processo mediante il quale, nel tratto gastrointestinale, i polisaccaridi, gli oligosaccaridi e i disaccaridi assunti con l’alimentazione sono idrolizzati nei monosaccaridi costituenti, ossia, glucosio, fruttosio e galattosio, che sono di seguito assorbiti.
Nella dieta dell’uomo sono presenti carboidrati sia semplici che complessi, disponibili e non disponibili.
I carboidrati disponibili rappresentano una sorgente di energia con un costo relativamente basso, anche dal punto di vista dell’emissione di gas serra, e sono facilmente assimilabili, mentre i non disponibili sono i principali costituenti della fibra e non sono assimilabili.
La digestione dei carboidrati ha inizio al livello del cavo orale, per poi proseguire nelle parti successive del tubo digerente, in particolare nel piccolo intestino, in reazioni catalizzate da enzimi idrolitici secreti dal pancreas esocrino e/o presenti sulla superficie delle cellule della mucosa intestinale, gli enterociti.
Indice
- Digestione dei carboidrati: amido
- Digestione dei carboidrati: disaccaridi e oligosaccaridi
- Digestione dei carboidrati: enzimi coinvolti
- Bibliografia
Digestione dei carboidrati: amido
La digestione dell’amido avviene in reazioni catalizzate da enzimi detti alfa-amilasi. Si tratta di endoglicosidasi, enzimi che idrolizzano casualmente i legami glicosidici α-(1→4) interni alle catene sia dell’amilopectina che dell’amilosio liberando:
- maltosio;
- maltotrioso (trisaccaride formato da tre unità di glucosio);
- alfa-destrine o destrine alfa-limite.
Le alfa-destrine sono oligosaccaridi ramificati formati da diverse molecole di glucosio legate da legami glicosidici α-(1→4) e uno α-(1→6). Quelle composte da 5-6 unità, al termine della digestione dell’amilopectina da parte della alfa-amilasi, rappresentano circa un terzo del prodotto finale.
Dalla digestione dell’amilosio si formeranno soltanto maltosio e maltotrioso, non essendo presenti punti di ramificazione.
Il glicogeno è interessato in minima parte da queste reazioni in quanto, dopo la morte dell’animale, va incontro a una rapida degradazione, in gran parte a glucosio e poi ad acido lattico.
La alfa-amilasi è secreta sia dalle ghiandole salivari, e in questo caso è detta salivare o ptialina, che dal pancreas esocrino, e in questo caso è detta pancreatica.
Bocca e stomaco
La digestione dell’amido ha inizio nella bocca grazie all’azione della alfa-amilasi salivare, per cui il tasso di masticazione e il tempo di permanenza in bocca, comunque relativamente breve, sono il primo fattore che influenza l’interazione tra l’enzima e l’amido, e che può migliorare la digestione.
Una volta nello stomaco, che essenzialmente agisce come un serbatoio, l’acidità gastrica inattiva l’alfa-amilasi salivare, il cui pH ottimale è di circa 7, anche se la presenza di amido in parte può proteggere l’enzima dalla degradazione gastrica permettendone il passaggio con il cibo nel duodeno, dove potrà affiancare l’alfa-amilasi pancreatica nel processo digestivo.
Se negli adulti quest’azione è di importanza minima, nei neonati, e in particolare nei prematuri, può essere di qualche utilità in quanto nei primi mesi di vita nei prematuri la produzione di alfa-amilasi pancreatica è ridotta. Comunque, data la bassa concentrazione dell’alfa-amilasi salivare nel lume intestinale, pediatri e nutrizionisti raccomandano di evitare l’amido nella dieta finché il bambino non ha almeno 6 mesi di vita.
Intestino tenue
Quando dallo stomaco si passa nell’intestino tenue, lo ione bicarbonato secreto dal pancreas sotto stimolazione dell’ormone secretina neutralizza l’acidità gastrica portando il pH a circa 7, un valore ottimale per l’azione degli enzimi pancreatici coinvolti nella digestione dei carboidrati, tra cui l’alfa-amilasi, degli enzimi intestinali, e per la alfa-amilasi salivare residua.
Ricomincia così la digestione dell’amido, che per la maggior parte avviene nel duodeno, grazie all’alfa-amilasi pancreatica, secreta in quantità ampiamente maggiore rispetto alle necessità digestive. Infatti, in risposta ai pasti, l’enzima è secreto in quantità almeno 10 volte maggiore rispetto a quella richiesta per la digestione ottimale dell’amido.
Sebbene l’alfa-amilasi pancreatica agisca principalmente nella fase polare del contenuto intestinale, dove quindi si verifica la maggior parte della digestione dell’amido, una parte aderisce alla mucosa intestinale a livello dell’orletto a spazzola degli enterociti. Secondo alcuni questa disposizione topografica potrebbe essere vantaggiosa in quanto determinerebbe il rilascio dei prodotti di scissione dell’amido, maltosio, maltotriosio e alfa-destrine, all’interfaccia lume-membrana dell’enterocita, dove avviene la parte finale della digestione per opera degli enzimi dell’orletto a spazzola.
L’ileo, la parte terminale del piccolo intestino, è in grado continuare la digestione dei carboidrati e assorbire i prodotti della stessa, sebbene in misura minore rispetto al digiuno e ovviamente al duodeno. In presenza di malattia a carico del digiuno o di rimozione chirurgica del tratto superiore del piccolo intestino, l’ileo è in grado di adattarsi alla nuova condizione e assumere un ruolo importante nella digestione dei carboidrati e il successivo assorbimento dei monosaccaridi liberati.
Digestione dei carboidrati: disaccaridi e oligosaccaridi
L’ultima fase della digestione dei carboidrati è portata a termine da enzimi prodotti dagli enterociti e localizzati sulla superficie dell’orletto a spazzola delle cellule stesse.
Si tratta di glicoproteine con attività idrolasica che vanno ad agire sui prodotti dell’azione delle alfa-amilasi, maltosio, maltotrioso e α-destrine, nonché su due altri carboidrati, i disaccaridi saccarosio e lattosio.
La capacità di sintetizzare questi enzimi è acquisita durante la vita fetale, nel periodo precedente la nascita, per cui i neonati ne sono in possesso.
Diverse glicosidasi sono in grado di agire solo su legami alfa-glicosidici ossia legami in cui il “ponte” formato dall’atomo di ossigeno è al di sotto del piano individuato dalla struttura ad anello dello zucchero; si parla pertanto di alfa-glucosidasi e nello specifico di:
- saccarasi;
- glucoamilasi;
- alfa-destrinasi.
Nota: le glicosidasi presenti nel nostro organismo non sono in grado di agire sui carboidrati in cui il glucosio è legato da legami beta-glicosidici, come la cellulosa.
Tutte le alfa-glucosidasi presenti sull’orletto a spazzola degli enterociti sono specifiche per il legame glicosidico α-(1→4) che lega, a livello dell’estremità non riducente della catena, l’ultimo al penultimo residuo di glucosio. Ciò che le differenzia, e che è alla base della loro nomenclatura, è il grado di affinità verso i legami glicosidici presenti all’estremità non riducente della catena saccaridica.
Appare evidente che le alfa-glucosidasi non lavorano in maniera separata sui substrati in quanto in ogni passaggio del processo di digestione dei carboidrati una o più di loro avrà un’elevata specificità per il legame alfa-glicosidico al momento più vicino all’estremità non riducente dell’oligosaccaride di turno.
Solamente i prodotti finali della attività catalitica delle alfa-glucosidasi, lattasi e trealasi, ossia glucosio, fruttosio e galattosio, saranno trasportati attraverso la parete intestinale e riversati nel circolo ematico per essere distribuiti al fegato e quindi ai diversi tessuti.
Digestione dei carboidrati: enzimi coinvolti
Glucoamilasi
L’enzima ha un’elevata specificità per il legame glicosidico α-(1→4) presente all’estremità non riducente della porzione lineare di oligosaccaridi contenenti da 4 a 9 residui di glucosio; la sua specificità di azione si estende però anche al maltotrioso e al maltosio.
Specificità per: legame glicosidici α-(1→4) di oligosaccaridi (4-9 residui di glucosio), maltosio e maltotrioso.
Saccarasi
E’ in grado di scindere con elevata efficienza il legame glicosidico α-(1→4) del maltosio e del maltotrioso per cui è una efficiente maltasi ma deve il suo nome alla sua capacità, unica tra gli enzimi intestinali, di idrolizzare il legame glicosidico α-(1→2) che lega glucosio e fruttosio nella molecola del saccarosio.
Specificità per: maltosio, maltotrioso e saccarosio.
Alfa-destrinasi
Anche questo enzima è in grado agire, con una buona specificità, sui legami glicosidici α-(1→4) degli oligosaccaridi che derivano dalla digestione dell’amido, ma presenta massima specificità, unica tra gli enzimi intestinali, per il legame α-(1→6), punto di inizio della ramificazione dalla catena principale delle alfa-destrine.
Data la sua specificità per il legame α-(1→6) e l’utilizzo dell’isomaltosio come substrato, l’enzima è comunemente chiamato isomaltasi, ma poiché l’isomaltosio non è uno dei prodotti dell’azione della alfa-amilasi sull’amilopectina viene preferito il nome alfa-destrinasi.
Specifica per: legame glicosidico α-(1→4) e per quello α-(1→6).
Nota: la saccarasi e l’alfa-destrinasi derivano dallo stesso gene. La glicoproteina nativa viene esposta sulla membrana dell’enterocita e quindi scissa dalla tripsina, con separazione delle due attività enzimatiche nelle due glicoproteine così formate, che però rimangono unite attraverso interazioni non covalenti.
Quindi l’enzima multifunzionale saccarasi-isomaltasi possiede le attività enzimatiche della saccarasi, maltasi e isomaltasi (alfa-destrinasi), i substrati sono rispettivamente il saccarosio, con liberazione di glucosio e fruttosio, il maltosio e il maltotriosio, con liberazione di glucosio, e le alfa-destrine, con liberazione di glucosio e malto triosio.
Lattasi
L’enzima è l’unica beta-glicosidasi a livello dell’orletto a spazzola degli enterociti.
Viene espressa tardi nel corso dello sviluppo delle cellule intestinali, quando le stesse hanno quasi raggiunto l’estremità del villo; da ciò il motivo per cui l’enzima spesso è il primo a essere perso nelle malattie intestinali.
Catalizza una reazione β-(1→4)-glicosidasica che porta alla liberazione di glucosio e galattosio dal lattosio.
La lattasi fa parte di un enzima multifunzionale dove oltre all’attività lattasica se ne ritrova anche una in grado di idrolizzare i glicolipidi (ceramidi a dare acidi grassi e sfingosina) presenti nel latte, attività detta florizin idrolasica; per questo la lattasi è detta anche lattasi-florizin idrolasi.
Specificità per: lattosio e glicolipidi
Nota: anche la beta-galattosidasi prodotta dai batteri dello yogurt è in grado di scindere il lattosio nei due zuccheri costituenti.
Trealasi
L’enzima è specifico per il trealosio e porta alla liberazione delle due molecole di glucosio che compongono il disaccaride.
Bibliografia
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- Stipanuk M.H., Caudill M.A. Biochemical, physiological, and molecular aspects of human nutrition. 3rd Edition. Elsevier health sciences, 2012